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Os cientistas identificam uma proteína que ativa a resposta da planta à deficiência de nitrogênio

Traduzido de Science Daily

Os nitratos são essenciais para o crescimento das plantas, por isso as plantas desenvolveram mecanismos sofisticados para garantir a absorção suficiente de nitratos de seus ambientes. Em um novo estudo publicado em Plantas naturais, pesquisadores da Universidade de Nagoya, no Japão, identificaram uma enzima vegetal que é a chave para ativar um mecanismo de absorção de nitrato em resposta à falta de nitrogênio. Essa descoberta explica como as plantas atendem às suas necessidades em ambientes desafiadores, abrindo portas para melhorar a agricultura nesses ambientes.

Quando os níveis de nitrato são abundantes no ambiente de uma planta, esta pode atingir níveis adequados de absorção de nitrato, contando com o que os biólogos vegetais chamam de “sistema de transporte de baixa afinidade”. Mas quando os nitratos são escassos no ambiente local de uma planta, pode ser necessário mudar para um mecanismo de absorção de nitrato mais poderoso, conhecido como “sistema de transporte de alta afinidade”. Sobre Arabidopsis Plantas, que freqüentemente servem como organismos modelo para pesquisas em biologia vegetal, a proteína NRT2.1 desempenha um papel importante no sistema de transporte de alta afinidade. Curiosamente, quando Arabidopsis As plantas sintetizam a proteína NRT2.1, produzindo inicialmente uma proteína inativa que pode então ser ativada quando o sistema de transporte de alta afinidade é necessário.

Essa síntese de uma proteína não funcional que pode então ser ativada intrigou o Dr. Yoshikatsu Matsubayashi, da Universidade de Nagoya, mas ele vê alguma lógica nessa síntese preparatória de proteínas; ele observa: “As proteínas não podem ser sintetizadas quando ocorre deficiência de nitrogênio.” Em outras palavras, as plantas precisam sintetizar proteínas em um sistema de transporte de alta afinidade antes que uma deficiência de nitrogênio exija o uso dessas proteínas, porque a própria deficiência de nitrogênio torna difícil sintetizar novas proteínas. Para entender melhor esse sistema notável, o Dr. Matsubayashi e seus colegas começaram a identificar a proteína que ativa o NRT2.1 em resposta à privação de nitrogênio.

Estudos anteriores mostraram que um peptídeo denominado CEP encontrado nas raízes das plantas desempenha um papel importante na ativação de vias bioquímicas que respondem à deficiência de nitrogênio, por isso os pesquisadores concentraram suas pesquisas no CEP e sua via posterior no CEPD. Seus experimentos logo chamaram sua atenção para uma proteína chamada At4g32950. Os pesquisadores descobriram que esta proteína responde à falta de nitrogênio, ativando a proteína NRT2.1. Ele consegue essa ativação removendo um grupo fosfato de um local específico na proteína NRT2.1, então os pesquisadores decidiram dar à proteína At4g32950 um novo nome: fosfatase induzida por CEPD, ou “CEPH” para breve.

O CEPH é encontrado principalmente nas células próximas à superfície das raízes da planta Arabidopsis, que é um local ideal para ativar um sistema que evoluiu para rápida absorção de nitratos do ambiente. Como esperado, o uso de métodos de laboratório para inativar o gene que codifica CEPH afetou a capacidade das plantas de Arabidopsis de usar o sistema de transporte de alta afinidade para rápida absorção de nitrato, e isso significava que as plantas modificadas tinham níveis internos de nitrato menores e cresceram para tamanhos menores.

Tomados em conjunto, esses resultados indicam que o CEPH desempenha um papel crítico na resposta à privação de nitrogênio por meio da ativação da proteína NRT2.1. O Dr. Matsubayashi vê uma utilidade potencial considerável no CEPH como uma ferramenta de engenharia genética, observando: “O aumento artificial da atividade do CEPH pode permitir que os cientistas criem plantas que crescem mesmo em solos com baixos níveis de nutrientes.” Essas descobertas podem mudar a forma como a agricultura e a segurança alimentar são administradas.

Fonte da história:

Materiais fornecido por Universidade de Nagoya. Nota: o conteúdo pode ser editado quanto ao estilo e comprimento.



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